討論生物膜的結構和功能？

1.生物膜的化學成分包括脂質、蛋白質以及少量的糖、水和金屬離子。(1)脂類包括磷脂、膽固醇和糖脂。不同生物膜中脂質的種類和含量差異較大，各種脂質的分子結構也不相同，但具有相同的結構特征，即其分子由兩部分組成，即親水極性基團(頭部)和疏水非極性基團(尾部)。膜脂的這壹特性使其在膜中的排列具有方向性，在形成膜的特殊結構中起著重要作用。(2)蛋白質細胞中20-25%的蛋白質與膜結構有關。根據它們在膜上的位置，可分為膜周蛋白和膜內蛋白(圖):(1)膜周蛋白:分布在膜的外表面，不深入膜內。它們通過靜電力或範德華力與膜脂連接。這種結合力較弱，容易分離，通過改變介質中苊的PH值、離子強度或總量就可以分離。大約20-30%的膜蛋白。(2)內源蛋白:分布於膜內，有的插入膜內，有的埋入膜內，有的貫穿整個膜，有的壹端和兩端露在膜外，或兩端都露在膜外，稱為跨膜蛋白。內在蛋白通過疏水鍵與膜脂牢固結合，很難分離。它們只能在苛刻的條件下提取，如洗滌劑、有機溶劑、超聲波等。，因為它們不溶於水，除去萃取劑後可聚合成不溶物。70-80%.(3)糖生物膜中的糖以低聚糖的形式存在，通過價鍵與蛋白質形成糖蛋白，少量也可與脂類形成糖脂。糖蛋白中的糖往往是膜抗原的重要組成部分。比如決定血型的A、B、O抗原的區別只在於寡糖鏈末端糖基的不同。糖基在細胞識別和接受外界信息中起著重要的作用。有人把糖蛋白的糖基部分比作細胞表面的觸角。二、生物膜的結構特征(壹)生物膜的結構模型是脂雙層。流體鑲嵌模型1972提出的流體鑲嵌模型得到廣泛支持。這種生物膜結構模型的主要特征是1，流動性:流動性是生物膜的主要特征。大量研究結果表明，適當的流動性對生物膜的正常功能起著非常重要的作用。比如能量轉換、物質運動、信息傳遞、細胞分裂、細胞融合、胞吞、胞吐、激素作用等都與膜流動性有關。生物膜的流動性表現為膜脂分子的不斷運動。膜與脂質之間的運動可分為側向運動和翻轉運動。如圖所示，橫向運動是壹種快速運動，經常發生在膜脂分子與單層中相鄰分子交換位置時。翻轉運動是壹層脂雙層向另壹層的運動，很少發生，對膜流動性影響不大。膜的流動性主要與膜脂中脂肪酸碳鏈的長度和飽和度有關。在壹定的溫度範圍內，膜脂雙層結構中的脂質分子既能表現出規則的晶體排列，又能表現出液體的流動性，即液晶態。在生理條件下，生物膜處於這種狀態。當溫度低於壹定限度時，液晶態轉變為結晶態。此時膜脂處於凝膠狀態，粘度增加，流動性降低，生物膜的功能逐漸喪失。膽固醇是膜流動性的調節劑，能抑制溫度引起的相變，防止生物膜中的脂質轉變為結晶狀態，防止膜流動性在低溫下急劇下降。生物膜的流動性是膜的生物功能所必需的，許多藥物的作用可能是通過影響膜的流動性來實現的。例如，麻醉劑的作用可能與增強膜的流動性有關。生物膜的流動性使膜上的蛋白質像船壹樣浮在水面上，但蛋白質插入膜中的深度不變。大多數膜脂與蛋白質沒有直接相互作用，只有少數膜脂與膜蛋白結合形成脂蛋白，形成完整的功能復合體。2.生物膜結構兩側的不對稱性(1)兩側膜脂分布的不對稱性。這種不對稱將導致膜兩側的電荷量和流動性的差異。這種不對稱分布與膜蛋白的定向分布和功能有關。(2)膜兩側糖基分布不對稱質膜上的糖基分布在細胞表面，而細胞器膜上的糖基則全部向腔內分布。這種分布與細胞對外界信息的相互識別和接受有關。(3)分布在膜蛋白兩側的不對稱膜蛋白是膜功能的主要承擔者。不同的生物膜因蛋白質不同而具有不同的功能。同壹生物膜內外側的蛋白質分布不同，膜兩側的功能也不同。膜兩側蛋白質分布的不對稱性是絕對的，膜兩側不存在蛋白質。生物膜結構兩側的不對稱性保證了膜功能的方向性，這是膜發揮作用所必需的。比如物質和壹些離子的傳遞是有方向的，膜結構的不對稱性保證了在這個方向上的順暢表現。第二節生物膜與物質轉運生物膜的主要功能包括能量轉換、物質轉運、信息識別和傳遞。這裏我們將重點討論生物膜與物質運輸的關系。生物膜的滲透性是高度選擇性的。細胞能夠主動從環境中吸收所需的營養物質，同時排除代謝產物和廢物，使細胞保持動態和恒定，這對維持細胞的生命活動極其重要。大量證據表明，生物界的許多生命過程都直接或間接地與物質的跨膜轉運密切相關。如神經沖動傳播、細胞行為、細胞分化等重要的生命活動。根據被輸送物質的分子大小，物質的輸送可分為兩種:小分子物質的輸送和大分子物質的輸送。小分子物質可以通過生物膜被動轉運和主動轉運。被動運輸是指物質分子從高濃度到低濃度的流動，不消耗能量。主動運輸是指物質可逆的濃度梯度方向，需要消耗能量。大分子的轉運是伴隨生物膜結構變化的膜轉運。1.小分子物質的轉運由於生物膜的脂質雙分子層結構中含有疏水區域，對轉運物質具有高度的選擇性通透性。1，小分子的直接通透性生物膜上的脂質分子是連續排列的，所以脂質分子之間沒有空隙。而膜脂分子處於流動狀態，疏水時會有暫時的空隙。縫隙的孔徑為0.8nm，可以讓壹些小分子(比如0.3 nm的水分子)通過。但是這種小分子物質的通過速度是不壹樣的，取決於分子的大小和在生物膜中的相對溶解度。壹般來說，分子越小，疏水性或非極性越強，越容易通過膜。有時不帶電的極性小分子可以通過，但速度較慢，帶電的小分子無法直接穿透。2.通道蛋白轉運也叫簡單擴散。通道蛋白(Channel protein)是壹種膜轉運蛋白，它在膜上形成壹個液體通道，使分子大小和電荷合適的物質可以通過擴散穿過膜脂雙層。如圖，通道蛋白轉運的特點是:1)從高濃度到濃縮；2)通道蛋白不與被轉運物質發生反應，只起通道作用。有些轉運蛋白通道是持續開放的，有些是間歇性開放的。間歇性明渠由“閘門”控制。“門控”通道根據其開放的具體條件可分為三類:1)配體門控通道，當細胞外的特定配體與膜表面的特定受體結合時，通道打開；2)電位門通道，只有當膜電位發生變化時，通道才是開放的；3)離子閘門通道，只有當某壹離子濃度達到壹定濃度時，閘門才開啟。3.載體蛋白的被動轉運也稱為易化擴散或易化擴散。載體蛋白是壹種膜轉運蛋白，被轉運的物質可以與膜上的載體蛋白結合，改變載體的構象，從而將物質轉運到低濃度側。這個輸送特征:1)從高濃度到濃度；2)被運輸物質與載體發生可逆結合反應；3)運輸過程中不需要能源。在某些陰離子轉運中有壹種載體蛋白(帶3蛋白)，如紅細胞膜，可以參與HCO3和Cl-的轉運。4.載體蛋白的主動轉運主動轉運是被轉運物質與載體蛋白的可逆特異性結合，使物質在膜的兩側被轉運。特點:1)可逆濃度梯度；2)消耗能量，ATP提供能量是常見的。以Na+和K+泵為例:Na+和K+泵是Na+和K+-ATP酶，是壹種跨膜載體蛋白，對維持細胞內外Na+和K+的濃度非常重要。這種酶有兩種構象，即鈉親和構象和鉀親和構象。鈉親和酶以脫磷形式存在，鉀親和酶以磷酸化形式存在。當兩種構象相互轉化時，Na+從細胞中泵入細胞，K+從細胞中泵入細胞。當Na+和K+交換時，需要分解ATP進行反向濃度梯度轉運。因此，Na+和K+-ATP酶的作用是主動將Na+泵出膜外，將K+泵入膜內，從而維持膜內外的離子濃度差，這對於維持膜電位非常重要，是神經興奮和肌細胞活動的基礎。壹些糖或氨基酸的主動轉運不是依靠ATP的直接水解來提供能量，而是依靠以離子梯度形式儲存的能量。Na+是最常見的離子梯度。由於膜外Na+濃度高，Na+沿電化學梯度流入膜內，葡萄糖利用Na+梯度提供的能量，通過Na+推動的葡萄糖載體蛋白將葡萄糖轉運到細胞內，進入細胞內的Na+可通過Na+和K+-ATP酶。這樣，Na+梯度越大，葡萄糖越容易進入。二、大分子物質的轉運大分子物質的轉運涉及膜結構的改變，也稱膜轉運。膜轉運主要包括胞吐和胞吞。1，胞吐是細胞排出大分子的壹種方式。排出的大分子被包裝成分泌小泡，分泌小泡與膜融合，在融合體外側產生壹個裂縫，釋放排出物。比如核糖體上合成的蛋白質從內質網轉運到高爾基體，經過加工轉化後形成分泌囊泡，通過胞吐作用轉運到細胞外。2.胞吞作用的過程與胞吐作用相反。細胞內吸收的物質逐漸被質膜包裹，然後囊口閉合成細胞內小泡。壹些多肽激素、低密度脂蛋白、轉鐵蛋白、上皮細胞增殖因子和毒素可以通過胞吞作用進入細胞。第三節生物膜信息傳遞生物膜對信息分子具有選擇性，大部分信息分子難以通過生物膜。細胞外信息分子傳遞到細胞，主要由細胞膜上的特異性受體表達。細胞膜上的受體首先與細胞外信息分子(第壹信使)特異性結合，激活受體。激活的受體通過偶聯蛋白(G蛋白)或直接激活效應酶。在效應酶的催化下，細胞內產生相應的新信息分子(稱為第二信使)。在第二信使的作用下，細胞內發生相應的生化級聯反應，最終細胞做出相應的功能反應。可以看出，細胞外的信息分子通過細胞膜上特殊的信號轉導系統將信息傳遞到細胞內，使靶細胞產生反應。如圖所示:1。受體(1)受體及其類型1。受體是壹類生物大分子，能夠識別具有生物活性的化學信號物質並與之特異性結合，從而在細胞內引起壹系列生化反應，最終導致細胞內特定的生物效應。目前分離的受體的化學本質是蛋白質，主要是糖蛋白和脂蛋白。例如，胰島素的受體是糖蛋白。特異性識別並結合受體的生物活性物質稱為配體。配體與受體結合後，引起細胞的壹種特定結構產生生物效應，稱為效應子。2.受體類型根據受體存在的部位不同，受體可分為細胞膜受體和細胞內受體。細胞膜受體嵌入質膜，肽鏈的疏水區插入雙層質膜，親水部分暴露在質膜外。(1)質膜受體按其機制可分為通道受體、催化受體、G蛋白偶聯受體等。通道受體是由神經遞質調節的離子通道，受體本身是通道蛋白。當乙酰膽堿等神經遞質與受體結合時，通道就會打開或關閉，以控制離子的進出。催化受體本身是壹種跨膜蛋白，胞外部分與配體結合後被激活，胞質部分激活後具有酪氨酸激酶活性。例如，胰島素和壹些生長因子與細胞膜上的受體相互作用後，受體形成二聚體，並磷酸化受體胞質結構域中的許多酪氨酸殘基。受體的細胞質部分具有酪氨酸激酶的活性，使受體形成二聚體並相互磷酸化，從而激活從細胞膜到細胞核的信息通路，最終激活轉移因子啟動細胞內某種特定蛋白質的生物合成。G蛋白偶聯受體由三部分組成:受體(R)在膜的外側，G蛋白和效應酶(腺苷酸環化酶C)分別在膜的內側。當激素與膜外側相應的受體結合時，可通過G蛋白的轉導改變腺苷酸環化酶的活性，從而調節cAMP的產生。腺苷酸環化酶的活性G蛋白受GTP調節。G蛋白有兩種類型:活化的(Gs)和抑制的(Gi)，它們位於細胞膜上。當激素(H)與其受體(Gs-激活或抑制的Gi)結合時，使Gs和Gi與GTP結合，分別為Gs-GTP和Gi-GTP。前者能刺激腺苷酸環化酶，增加cAMP的生成，後者能抑制腺苷酸環化酶的活性，減少cAMP的生成。g蛋白由α、β和γ亞基組成。Gs和Gi中的β和γ亞基結構相同。α亞基有活化(αs)和抑制(αi)兩種結構，β和γ亞基可以抑制α亞基的活性。camp的生理功能主要是通過cAMP依賴性蛋白激酶來實現的。這種蛋白激酶是由兩個亞單位組成的四聚體。壹個是催化亞基可以催化蛋白質磷酸化，壹個是調節亞基，是調節亞基的抑制劑。當調節亞單位與催化亞單位結合時，酶被抑制。當cAMP存在時，能與調節亞基結合，使調節亞基變形脫落，與催化亞基分離，使催化亞基發揮激活蛋白激酶的作用。蛋白激酶的功能:1)酶的磷酸化:酶蛋白磷酸化後，其活性可被激活或抑制。例如，磷酸化酶B被蛋白激酶激活後，可利用ATP將無活性的磷酸化酶B磷酸化為有活性的磷酸化酶A，從而促進糖原分解。2)其他功能蛋白質磷酸化:已經發現許多蛋白質被cAMP-蛋白激酶磷酸化以改變它們的功能。如抗利尿激素可通過cAMP激活腎小管細胞膜上的蛋白激酶，促進部分膜蛋白磷酸化，改變細胞通透性，從而加速水的重吸收。3)蛋白質被3)cAMP磷酸化可以促進活化轉移因子的形成，控制特定基因的轉移，合成特定的蛋白質，產生特定的細胞效應。(2)細胞內受體可分為細胞質受體和細胞核受體。親脂性信息分子可以通過質膜進入細胞，與細胞質或細胞核受體結合形成復合物，與DNA的特定調控區域結合，改變基因表達，調節其他功能蛋白的合成。細胞內受體的數量和結構異常，影響信息傳遞。(二)受體與信息分子結合反應的特點受體與信息分子的結合類似於底物與酶的結合，其結合反應依賴於信息分子與受體的空間構象。結合特性:1，特異性是指受體對信息分子有嚴格的選擇性。不同的受體只能選擇相應的信息分子進行結合。壹般來說，壹個受體只能與其對應的信息分子結合。發送特定的消息。2.細胞上特定受體的數量是有限的，因此配體與受體的結合是飽和的。但在特殊的生理或病理條件下，受體的數量會發生變化，而調節受體數量的主要原因是配體本身。配體濃度或配體與靶細胞的長期相互作用可導致受體數量減少。3.結合反應的可逆信息分子與受體是非* *價結合，復合物解離後的產物不是代謝物而是配體本身。化學結構與信息分子相似的化合物也能與信息分子的受體結合。二、效應酶將細胞外第壹信使的信息轉化為細胞內第二信使(cAMP、Ca2+、cGMP、IP3、DGA等。)，並通過第二信使調節各種生理效應。常見的效應酶有:1，腺苷酸環化酶可以催化ATP分解產生cAMP。如乙酰膽堿、α-腎上腺素等與特定受體結合，通過Gi蛋白的介導，抑制腺苷酸環化酶的活性，從而降低細胞內cAMP的含量，達到生理效應。2.磷脂酶C可以催化IP3和DGA的產生。它的功能在激素壹章中介紹。