蛋白質的合成過程有哪些
氨基酸在核糖體上縮合成多肽鏈是通過核糖體循環而實現的。此循環可分為肽鏈合成的起始(intiation)，肽鏈的延伸(elongation)和肽鏈合成的終止三個主要過程。原核細胞的蛋白質合成過程以E.coli細胞為例。
1.肽鏈合成的起始
1.三元復合物的形成。核糖體30S小亞基附著於mRNA的起始信號部位，該結合反應是由起始因子3(IF3)介導的，另外有Mg2+的參與。故形成IF3-30S亞基-mRNA三元復合物。
2.30S前起始復合物的形成。在起始因子2(IF2)的作用下，甲酰蛋氨酸-起始型tRNA(fMet-tRNA Met)與mRNA分子中的起始密碼子(AUG或GUG)相結合，即密碼子與反密碼子相互反應。同時IF3從三元復合物脫落，形成30S前起始復合物，即IF2-30S亞基-mRNA-fMet-tRNAMef復合物。此步亦需要fGTP和Mg2+參與。
3.70S起始復合物形成。50S亞基與上述的30S前起始復合物結合，同時IF2脫落，形成70S起始復合物，即30S亞基-mRNA-50S亞基-fMer-tRNA Met復合物。此時fMet-tRNA Met占據著50S亞基的肽酰位（peptidyl site，簡稱為P位或給位），而50S的氨基酰位（aminoacyl site，簡稱為A位或受位）暫為空位。原核細胞蛋白質合成的起始過程氨基酸活化（fMet-tRNAMet形成）
2.肽鏈合成的延長
這壹過程包括進位、肽鍵形成、脫落和移位等四個步驟。肽鏈合成的延長需兩種延長因子(Elongationfactor，簡寫為EF），分別稱為EF-T和EF-G.此外尚需GTP供能加速翻譯過程。
1.進位即新的氨基酰-tRNA進入50S大亞基A位，並與mRNA分子上相應的密碼子結合.在70S起始復合物的基礎上，原來結合在mRNA上的fMet-tRNAMet占據著50S亞基的P位點(當延長步驟循環進行二次以上時，在P位點則為肽酰-tRNA)新進入的氨基酰-tRNA則結合到大亞基的A位點，並與mRNA上起始密碼子隨後的第二個密碼子結合。此步需GTP、EF-T及Mg2+的參與。
2.肽鍵形成在大亞基上肽酰轉移酶(見第四章)的催化下，將P位點上的tRNA所攜帶的甲酰蛋氨酰(或肽酰基)轉移給A位上新進入的氨基酰-tRNA的氨基酸上，即由P位上的氨基酸(或肽的3'端氨基酸)提供α-COOH基，與A位上的氨基酸的α-NH2基形成肽鏈。此後，在P位點上的tRNA成為無負載的tRNA，而A位上的tRNA負載的是二肽酰基或多肽酰基。此步需Mg2+及K+的存在。
3.脫落即50S亞基P位上無負載的tRNA(如tRNAMet)脫落。
4.移位指在EF-G和GTP的作用下，核糖體沿mRNA鏈(5'→3')作相對移動。每次移動相當於壹個密碼子的距離，使得下壹個密碼子能準確的定位於A位點處。與此同時，原來處於A位點上的二肽酰tRNA轉移到P位點上，空出A位點。隨後再依次按上述的進位、肽鍵形成和脫落步驟進行下壹循環，即第三個氨基酰-tRNA進入A位點，然後在肽酰轉移酶催化下，P位上的二肽酰tRNA又將此二肽基轉移給第三個氨基酰-tRNA，形成三肽酰tRNA。同時，卸下二肽酰的tRNA又迅速從核糖體脫落。像這樣繼續下去，延長過程每重復壹次，肽鏈就延伸壹個氨基酸殘基。多次重復，就使肽鏈不斷地延長，直到增長到必要的長度。通過實驗已經證明，mRNA上的信息的閱讀是從多核苷酸鏈的5'端向3'端進行的，而肽鏈的延伸是從N端開始的。
3.肽鏈合成的終止，需終止因子或釋放因子(releasing factor簡寫為RF)參與。在E.coli中已分離出三種RF:RF1(MW36000)，RF2(MW38000和RF3(MW46000)。其中，只有RF3與GTP(或GDP)能結合。它們均具有識別mRNA鏈上終止密碼子的作用，使肽鏈釋放，核糖體解聚。
1.多肽鏈的合成已經完畢，這時，雖然多肽鏈仍然附著在核蛋白體及tRNA上，但mRNA上肽鏈合成終止密碼子UAA(亦可以是UAG或UGA)已在核蛋白體的A位點上出現。終止因子用以識別這些密碼子，並在A位點上與終止密碼子相結合，從而阻止肽鏈的繼續延伸。RF3的作用還不能肯定，可能具有加強RF1和RF2的終止作用。RF1和RF2對終止密碼子的識別具有壹定特異性，RF1可識別UAA和UAG，RF2識別UAA和UGA。RF與EF在核糖體上的結合部位是同壹處，它們重疊的結合部位與防止了EF與F同時結合於核糖體上，而擾亂正常功能。
2.終止因子可能還可以使核蛋白體P位點上的肽酰轉移酶發生變構，酶的活性從轉肽作用改變為水解作用，從而使tRNA所攜帶的多肽鏈與tRNA之間的酯鍵被水解切斷，多肽鏈從核蛋白體及tRNA釋放出來。
最後，核蛋白體與mRNA分離;同時，在核蛋白體P位上的tRNA和A位上的RF亦行脫落。與mRNA分離的核蛋白體又分離為大小兩個亞基，可重新投入另壹條肽鏈的合成過程。核蛋白體分離為大小兩個亞基的反應需要起始因子(IF3)的參與。必須指出，上述只是單個核蛋白體的循環，即單個核蛋白體的翻譯過程。采用溫和的條件小心地從細胞中分離核蛋白體時，可以得到3-4個甚至上百個成串的核蛋白體。稱為多核蛋白體，即在壹條mRNA鏈上同壹時間內結合著許多個核蛋白體，兩個核蛋白體之間有壹定的長度間隔，是裸露的mRNA鏈段，所以多核蛋白體可以在壹條mRNA鏈上同時合成幾條多肽鏈，這就大提高了翻譯的效率。在開始合成蛋白質時，壹個核蛋白體先附著在mRNA鏈的起始部位，再沿著mRNA鏈由5'端向3'端移動，根據mRNA鏈的信息，有次序的接受攜帶基酰的各種tRNA，並合成多種肽鏈。當這壹核蛋白體移動到足夠遠的位置時，另壹核蛋白體又可附著此mRNA的起始部位，並開始合成另壹條同樣的多肽鏈。每當壹個核蛋白體又可到此mRNA的終止密碼子時，多肽鏈即合成完畢，並從核蛋白體及tRNA上釋出。同時，此核蛋白體隨之從mRNA鏈上脫落分離為兩個亞基，而脫落下來的大小亞基又可重新投入核蛋白體循環的翻譯過程。多核蛋白體中的核蛋白體個數，視其所附著的mRNA大小而定。例如，血紅蛋白的多肽鏈約由150個氨基酸殘基組成，相應的mRNA的編碼區應有450個堿基組成的多核苷酸，長約150nm。網織紅細胞核蛋白體的直徑為22nm，所以每條mRNA足以容納好幾個核蛋白體。現已證明，網織紅細胞多核蛋白體由5-6個核蛋白體串連而成，兩個核蛋白體之間的間隔約為3nm。肌球蛋白（即肌凝蛋白）的重鏈由1800個氨基酸殘基組成，相應的mRNA鏈的編碼區應當是5400個核苷酸組成的長鏈，多核蛋白體由60多個核蛋白體串連而成。