糖基化的生物學意義
糖基化是細胞完整分泌機構的必要組成部分，細胞內由壹系列糖苷酶和糖基轉移酶組裝成糖基化途徑來催化蛋白質的糖基化，是蛋白質的壹種重要的翻譯後修飾，在蛋白質結構和功能中發揮極其重要的作用，其最重要的功能是對內質網中合成的多肽作適當的折疊。根據糖鏈和肽鏈連接方式的不同，蛋白質的糖基化可分為N-糖基化和O-糖基化。O-糖基化中糖鏈通過Ser或Thr的-OH與肽鏈相連。N-糖基化通過糖鏈還原端N-乙酰氨基葡萄糖與肽鏈上Asn-X-Ser/Thr基序的Asn側鏈酰氨基的氮原子相連，其中X為除Pro的任意氨基酸。N-糖基化存在五糖核心結構，根據其他糖與之連接的情況分為高甘露糖型、雜合型和復合型，其表面糖型多呈分支形式。在外層糖鏈的生物合成中，處於糖鏈“外層”位置的次末端和末端單糖連接決定了糖綴合物的功能。N-連接聚糖對多細胞生物的發育是不可或缺的。從許多試驗來看，利用防止核心寡糖合成長醇中的突變可以產生完全缺失N-連接糖基化的細胞，說明N-連接聚糖不是細胞生存發育所必需的功能。但這些N-糖基化缺失的生物體卻不能存活，對哺乳動物而言則表現為不能形成正常發育的胚胎。
蛋白質糖基化首先發生在內質網中，在內質網中的糖鏈是均壹的，而在高爾基體內經歷復雜的末端加工，呈現多樣化的成熟糖蛋白。在木黴等真核細胞內質網中，有獨特的伴侶系統引導糖蛋白的折疊，在葡萄糖苷酶的切除作用和糖基轉移酶的轉糖基作用下循環反復，直至蛋白折疊正確而結合凝集素向高爾基體轉移，或滯留在內質網而最終降解。這個體系起到促使糖蛋白正確折疊，防止中間體凝集，調節內質網的降解，預防未成熟的糖蛋白離開高爾基體，提供質量控制的作用。而在高爾基體內，沒有嚴格精確的生物合成控制系統，有時嚴重異常糖基化的糖蛋白也不為高爾基體留滯或降解而得以輸出。
糖蛋白的糖鏈還影響分子內蛋白質的正確折疊、聚合、定位、半衰期及免疫原性等，以及分子間細胞轉運、定位、識別、豁連和吸附等特性，尤其是糖鏈末端糖構型影響更大，末端糖基變化可在不改變氨基酸序列的情況下對蛋白質的細胞和組織專壹特征作精細的調整。
通過基因工程手段改變木黴等宿主細胞內糖基化途徑中糖苷酶和糖基轉移酶的表達，即可改變在該系統中表達的糖蛋白的糖基化形式。
蛋白質糖基化具有不均壹性。糖鏈的不均壹性反映了組織、細胞類型、發育和分化階段的不同，而培養條件、下遊加工過程中的降解等因素，進壹步導致了糖基化形式的多樣性。不同表達系統和細胞培養條件等因素對糖基化也有影響，T.reesei與哺乳動物間的糖基化修飾形式存在著壹定差異，生產的重組糖蛋白壹般為高甘露糖或寡甘露糖型糖鏈，而非哺乳動物中產生的復雜型糖鏈，T.reesei直接生產的重組糖蛋白臨床理化性質和藥理作用受到糖基化影響，需要進行整體糖基化途徑的改造，使T.reesei能夠產生哺乳動物中典型的復合型N-聚糖。T.reesei糖蛋白N-聚糖糖基化的程度比酵母要低，寡聚糖加工系統和N-糖基化類型更接近人的加工系統和人源糖蛋白的寡聚糖類型（張瑩寬，2008）。